ストレプトアビジンビーズ
Streptavidin beads
Streptavidin beads(ストレプトアビジンビーズ)は、ビオチン化した化合物やビオチン標識抗体、DNAなどを固定化することができ、幅広いアプリケーションに使用することが可能です。
Streptavidinは糖鎖を持たないので、糖鎖由来の非特異的な吸着は生じません。
磁気ビーズ
この製品のラインナップは、通常のFG beadsと高磁気応答性タイプのHM beadsがあります。
ビーズ | FG beads | HM beads (高磁気応答性タイプ) |
---|---|---|
Code(形式) | TAS8848N1170 | TAB8848N3170 |
価格(税別) | 5 mg 35,000円 | 5 mg 70,000円 |
10 mg 50,000円 | 10 mg 100,000円 | |
20 mg 80,000円 | 20 mg 160,000円 | |
保存条件 | 4℃(2~8℃)(凍結禁止) | |
保存溶媒 | 10 mM HEPES(pH7.9), 50 mM KCl, 1 mM EDTA, 10%glycerol |
10 mM HEPES(pH7.9) |
磁化 | 超常磁性(≧10 emu/g) | 超常磁性(≧20 emu/g) |
ビーズ径 | 180±30 nm | 140±20 nm |
濃度 | 20mg/ml | |
表面修飾 | Streptavidin | |
結合能 | ≧3.0 ugビオチン標識BSA/mg of beads |
蛍光ビーズ
蛍光色素を内包させたビーズで、磁性体を持つFF beadsと非磁性のFS beadsがあります。
ビーズ | FF beads (磁性タイプ) |
FS beads (非磁性タイプ) |
||
---|---|---|---|---|
Code (形式) |
蛍光色素 | Europium | TAB8849N2170 | TAB5849N2170 |
Cyanine 3 | TAB8850N2170 | TAB5850N2170 | ||
Cyanine 5 | TAB8851N2170 | TAB5851N2170 | ||
価格(税別) | 1 mg 22,500円 | |||
5 mg 90,000円 | ||||
20 mg 129,000円 | ||||
20 mg 206,000円 | ||||
保存条件 | 遮光、4℃(2~8℃)(凍結禁止) | |||
保存溶媒 | 10 mM HEPES(pH7.9), 50 mM KCl, 1 mM EDTA, 10%glycerol | |||
磁化 | 超常磁性(≧10 emu/g) | 無し | ||
ビーズ径 | 180±30 nm | 400±20 nm | ||
濃度 | 10 mg/mL | |||
表面修飾 | Streptavidin | |||
結合能 | ≧2.0 ugビオチン標識BSA/mg of beads | ≧1.0 ugビオチン標識BSA/mg of beads |
- プロトコール
- SDS
- 論文・技術情報
- 関連製品
- FAQ
SDS for FF Eu Streptavidin beads
SDS for FF Cyanine3 Streptavidin beads
SDS for FF Cyanine5 Streptavidin beads
SDS for FS Eu Streptavidin beads
技術情報
論文
-
Bakuchiol targets mitochondrial proteins, prohibitins and voltage-dependent anion channels: new insights into developing anti-viral agents
J. Biol. Chem. (2024) 300(2) 105632 -
JUL1, Ring-Type E3 Ubiquitin Ligase, Is Involved in Transcriptional Reprogramming for ERF15-Mediated Gene Regulation
Int. J. Mol. Sci. 2023, 24(2), 987; https://doi.org/10.3390/ijms24020987 -
Histone deacetylation regulates nucleotide excision repair through an interaction with the XPC protein
iScience 25, 104040, April 15, 2022 -
Telomere-specific chromatin capture using a pyrrole–imidazole polyamide probe for the identification of proteins and non-coding RNAs
Epigenetics & Chromatin (2021) 14:46 -
Directed evolution of orthogonal RNA–RBP pairs through library-vs-library in vitro selection
Nucleic Acids Research, gkab527 (2021) -
The SH3 domain in the fucosyltransferase FUT8 controls FUT8 activity and localization and is essential for core fucosylation
J. Biol. Chem. (2020) 295(23) 7992 -
Age-related dysfunction of p53-regulated phagocytic activity in macrophages
Biochemical and Biophysical Research Communications 529 (2020) 462 -
Tag-Convertible Photocrosslinker with Click-On/Off N-Acylsulfonamide Linkage for Protein Identification
Chemistry—An Asian Journal Volume14, Issue18 September 16, 2019 Pages 3145-3148 -
Wisteria floribunda agglutinin staining for the quantitative assessment of cardiac fibrogenic activity in a mouse model of dilated cardiomyopathy
Laboratory Investigation (2019) 99:1749–1765 -
Chemical Synthesis of Atomically Tailored SUMO E2 Conjugating Enzymes for the Formation of Covalently Linked SUMO–E2–E3 Ligase Ternary Complexes.
J. Am. Chem. Soc., 141, 37, 14742(2019) -
Evaluation of protein-ligand interactions using the luminescent interaction assay FlimPIA with streptavidin-biotin linkage
Analytical Biochemistry 563 (2018) 61-66 -
Combinatorially Screened Peptide as Targeted Covalent Binder:Alteration of Bait-Conjugated Peptide to Reactive Modifier
Bioconjugate Chem., 29, 1866 (2018) -
Generation of Immunity against Pathogens via Single-Domain Antibody–Antigen Constructs
J Immunol December 15, 2016, 197 (12) 4838-4847 -
Improved Liquid-Phase Detection of Biological Targets Based on Magnetic Markers and High-Critical-Temperature Superconducting Quantum Interference Device
IEICE TRANSACTIONS on Electronics Vol.E99-C No.6 pp.669-675 -
Alteration of matrix metalloproteinase-3 O-glycan structure as a biomarker for disease activity of rheumatoid arthritis
Arthritis Research & Therapy, 18, 112 (2016). -
Toxic tau oligomer formation blocked by capping of cysteine residues with 1,2-dihydroxybenzene groups
Nature Communications, 6:10216 (2015). -
A Peptide Derived from Tenascin-C Induces β1 Integrin Activation through Syndecan-4
J. Biol. Chem., 282, 34929 (2007).
- FG beadsの分離方法(磁気分離と遠心分離)を教えてください。
- FG beadsの分散方法(超音波法とガリガリ法)を教えてください。
- 冷蔵保存のビーズを冷凍保存してしまいました。使用可能ですか?
- どのぐらいのビーズの量が必要ですか?
- リガンドをデザインする際の注意点を教えてください。
- 化合物固定化後のビーズの保存方法を教えてください。
- リガンド固定化の成否を判断するための方法は、HPLC以外にありますか?
- アフィニティ精製したタンパク質の親和性はどのくらいですか?
- 精製効率はどのくらいですか?
- タンパク質を固定化させる際に最適なビーズを教えてください。
- タンパク質の固定化時、標的物質との結合に関与する部位にリジン残基がある場合はどうしたらよいですか?
- タンパク質の固定化効率はどのくらいですか?
- ペプチドを固定化する際に最適なビーズを教えてください。
- 細胞破砕液の調製方法を教えてください。
- 細胞破砕液は冷凍ストック品でも問題ありませんか?
- タンパク質の供給源はどのくらい必要になりますか?
- GPCRs やイオンチャンネルなどの膜タンパク質をアフィニティ精製することはできますか?
- バックグラウンドが多いです。どうしたら減りますか?
- 結合タンパク質のバンドが数多く検出された場合はどうしますか?
- 結合バッファは推奨バッファを用いる必要がありますか?
- 溶出の際に、塩溶出とボイル溶出を両方行っているのはなぜですか?
- リガンドの仕込濃度を増やした際に結合タンパク質のバンドが薄くなることはありますか?
- 結合タンパク質のバンドが全く見られないのですが?
- ライセートとの結合反応時間は4時間が最適ですか?
- 結合反応時間は4時間が最適ですか?
- 抗体を固定化させる際に最適なビーズはどれですか?
- 抗体の固定化量を定量する方法はありますか?
- 抗体の固定化効率はどのくらいになりますか?
- 抗体の固定化効率(固定化量)を上げる方法はありますか?
- 抗体固定化ビーズの分散には超音波を使用しても良いですか?
- 固定化反応の際、チューブ壁面へビ-ズが付着してしまうことがありますが、抑える方法はありますか?
- 抗体固定化後のビーズの分散性を向上させたいのですが、どうしたらよいですか?
- 抗体固定化の受託サービスはありますか?
- 質量分析(MS)で結合タンパク質を解析したいのですが標的タンパク質のバンドが薄い場合は、どうしたらよいですか?
- どのくらいのタンパク質量があればMSで解析可能ですか?